2022-07-29 15:04 來(lái)源:湖南師范大學(xué)新聞網(wǎng) 作者:物理與電子科學(xué)學(xué)院 點(diǎn)擊:

(供稿 物理與電子科學(xué)學(xué)院)近日,我校物理與電子科學(xué)學(xué)院和交叉科學(xué)研究院劉紅榮、程凌鵬團(tuán)隊(duì)與中科院微生物所黃力團(tuán)隊(duì)在古菌病毒結(jié)構(gòu)研究領(lǐng)域取得重要突破,研究論文“Structural insights into a spindle-shaped archaeal virus with a seven-fold symmetrical tail”發(fā)表在《美國(guó)科學(xué)院院刊》(Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America ,簡(jiǎn)稱(chēng)PNAS)。
SSV19由2000余個(gè)主衣殼蛋白VP1分子鏈接成7條左手螺旋的帶狀結(jié)構(gòu)盤(pán)旋成紡錘形衣殼結(jié)構(gòu),其尾部由7次對(duì)稱(chēng)的噴嘴蛋白C131、連接蛋白B210及尾刺蛋白VP4組成。這也是病毒結(jié)構(gòu)研究領(lǐng)域首次發(fā)現(xiàn)7次旋轉(zhuǎn)對(duì)稱(chēng)的病毒衣殼結(jié)構(gòu)。SSV19尾部蛋白的高度糖基化、尾部和衣殼之間的脂質(zhì)分子及其噴嘴蛋白與噬菌體門(mén)戶(hù)蛋白結(jié)構(gòu)的相似性為理解紡錘形病毒的組裝、基因組的包裝、宿主識(shí)別及基因組的釋放等機(jī)制提供了重要依據(jù)。
古菌病毒因結(jié)構(gòu)的復(fù)雜性和多樣性,其結(jié)構(gòu)解析工作被認(rèn)為是最難的病毒結(jié)構(gòu)研究課題之一。在團(tuán)隊(duì)這項(xiàng)研究發(fā)表之前,國(guó)際上利用冷凍電鏡技術(shù)得到紡錘形病毒結(jié)構(gòu)的分辨率普遍都很低。團(tuán)隊(duì)自主研發(fā)的基于局部重構(gòu)的高精度算法與大規(guī)模高效計(jì)算軟件為古菌紡錘形病毒近原子分辨率結(jié)構(gòu)解析問(wèn)題提供了切實(shí)可行的解決方案。
我校物理與電子科學(xué)學(xué)院2018級(jí)碩士研究生韓陣、中國(guó)科學(xué)院微生物研究所博士研究生袁琬娟為本文共同第一作者。我校程凌鵬、劉紅榮、中科院微生物所的黃力三人為論文共同通訊作者。該工作得到了國(guó)家自然科學(xué)基金、湖南省自然科學(xué)基金等項(xiàng)目的資助。
論文鏈接:https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2119439119
編輯:馮振輝
責(zé)編:馬鐵泉
審核:陳麗榮
下一條:我校召開(kāi)一流學(xué)科黨建團(tuán)學(xué)工作建設(shè)推進(jìn)會(huì)
【關(guān)閉】